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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.advisor1Leite, Rodrigo Simões Ribeiro-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/7887148115540704pt_BR
dc.contributor.referee1Paz, Marcelo Fossa da-
dc.contributor.referee1Latteshttp://lattes.cnpq.br/9929269532617448pt_BR
dc.contributor.referee2Garcia, Nayara Fernanda Lisboa-
dc.contributor.referee2Latteshttp://lattes.cnpq.br/1266364620964830pt_BR
dc.creatorReiter, Jaqueline Marques-
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/pt_BR
dc.date.accessioned2020-06-09T13:02:44Z-
dc.date.available2020-06-09T13:02:44Z-
dc.date.issued2017-08-22-
dc.identifier.citationREITER, Jaqueline Marques. Caracterização bioquímica da enzima β-glicosidase produzida por Paecilomyces variotii. 2017. Trabalho de Conclusão de Curso (Bacharelado em Biotecnologia) – Faculdade de Ciências Biológicas e Ambientais, Universidade Federal da Grande Dourados, Dourados, MS, 2017.pt_BR
dc.identifier.urihttp://repositorio.ufgd.edu.br/jspui/handle/prefix/3250-
dc.description.resumoA enzima β-glicosidase pode ser utilizada em diferentes processos industriais, tais como: na hidrólise enzimática da celulose para obtenção de açúcares fermentescíveis, na obtenção de alimentos funcionais derivados de soja ou ainda pela indústria de sucos e bebidas aumentando a qualidade aromática de derivados de uva. De modo geral, a aplicabilidade industrial de uma enzima está intimamente relacionada com as suas características bioquímicas e sua viabilidade econômica. Dessa forma, anteriormente a aplicação de uma enzima em processos industriais é preciso conhecer as propriedades catalíticas desse biocatalisador. Sendo assim, o objetivo deste estudo foi caracterizar bioquimicamente e avaliar a atividade catalítica na presença de etanol e glicose da enzima β-glicosidase produzida pelo fungo Paecilomyces variotii. O fungo foi isolado e cultivado para posterior obtenção da enzima, a qual foi submetida a testes de pH e temperatura, e teve sua atividade catalítica quantificada na presença de etanol e glicose. Neste estudo, a β-glicosidase produzida por P.variotii mostrou-se mais eficiente em pH 4,0 e temperatura 50oC e manteve estável sua atividade em pH 3,0-5,5, assim como após uma hora de incubação a 50oC. A enzima manteve 70% de sua atividade original na presença de 10% de etanol e foi inibida competitivamente por glicose, fato que favorece a aplicação desse biocatalizador em processos de sacarificação e fermentação simultânea.pt_BR
dc.description.provenanceSubmitted by Alison Souza (alisonsouza@ufgd.edu.br) on 2020-06-09T13:02:44Z No. of bitstreams: 1 JaquelineMarquesReiter.pdf: 937615 bytes, checksum: ce38b7392c499bfd57f7b4c81bd3bb39 (MD5)en
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2020-06-09T13:02:44Z (GMT). No. of bitstreams: 1 JaquelineMarquesReiter.pdf: 937615 bytes, checksum: ce38b7392c499bfd57f7b4c81bd3bb39 (MD5) Previous issue date: 2017-08-22en
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal da Grande Douradospt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentFaculdade de Ciências Biológicas e Ambientaispt_BR
dc.publisher.initialsUFGDpt_BR
dc.rightsAcesso Restritopt_BR
dc.subjectProdução enzimáticapt_BR
dc.subjectEnzyme productionen
dc.subjectBeta-glicosidasept_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICASpt_BR
dc.titleCaracterização bioquímica da enzima β-glicosidase produzida por Paecilomyces variotiipt_BR
dc.typeTrabalho de Conclusão de Cursopt_BR
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