Use este identificador para citar ou linkar para este item:
http://repositorio.ufgd.edu.br/jspui/handle/prefix/4755
Tipo: | Trabalho de Conclusão de Curso |
Título: | Caracterização Bioquímica de endoglucanase produzida por fungo filamentoso Pycnoporus sanguineus |
Título(s) alternativo(s): | Biochemical characterization of endoglucanase fungal produced by Pycnoporus sanguineus Caracterización bioquímica de endoglucanasa producida por hongo filamentoso Pycnoporus sanguineus |
Autor(es): | Termos, Fátima |
Primeiro Orientador: | Leite, Rodrigo Simões Ribeiro |
metadata.dc.contributor.referee1: | Cavalheiro, Gabriela Finoto |
metadata.dc.contributor.referee2: | Minillo, Alessandro |
Resumo: | O complexo celulolítico é constituído por um conjunto de enzimas que atuam de forma sinérgica sobre a molécula de celulose, tendo como principal produto final monossacarídeos de glicose. A enzima endoglucanase, também conhecida como CMCase, cliva internamente a celulose, reduzindo o grau de polimerização dessa molécula e expondo extremidades redutoras e não redutoras. O maior interesse industrial dessas enzimas é a produção de etanol a partir da degradação de biomassa vegetal, denominado etanol de segunda geração. No entanto, há outras aplicações industriais destas enzimas, tais como na indústria de sucos, vinificação e alimentação animal. O objetivo deste trabalho foi caracterizar a endoglucanase produzida pelo fungo filamentoso mesófilo Pycnoporus sanguineus. O pH ótimo de atividade da enzima foi 5,0. A enzima manteve mais de 80% da sua atividade catalítica na faixa de pH 3,0-8,0. A temperatura ótima da endoglucanase foi 70ºC e a enzima manteve mais de 80% da sua atividade, após 1 hora de incubação a temperatura de 60ºC. Elevada estabilidade estrutural não é frequentemente encontrada para endoglucanases produzidas por fungos mesófilos. Dessa forma, é possível inferir que a enzima analisada no presente trabalho apresenta características desejáveis para aplicação industrial, considerando sua capacidade de se manter estável em ampla faixa de pH e em elevadas temperaturas. |
Abstract: | The cellulolitic complex is made up by enzymes that act synergistically on the cellulose molecule, having as its end product glucose monosaccharides. The endoglucanase enzyme, also known as CMCase, internally cleaves cellulose reducing the grade of polymerization of this molecule and exposing reducing and non-reducing ends. The major industrial interest of these enzymes is the production of ethanol from the degradation of plant biomass, called second generation ethanol. However, there are other industrial applications in these enzymes, such as in the juice, winemaking and animal feed industry. The aim of this work was to characterize the endoglucanase produced by the mesophyll filamentous fungus Pycnoporus sanguineus. Optimum pH of enzyme activity was 5.0. The enzyme maintained more than 80% of its original activity and structural stability in the pH range 3.0-8.0. The optimal endoglucanase temperature was 70°C, and after 1 hour of incubation, more than 80% of its activity and structural stability after incubation for 1 hour at 60°C. High structural stability is not often found for endoglucanases produced by mesophilic fungi. Thus, it is possible to infer that the enzyme analyzed in the present work presents desirable characteristics for industrial application, considering its ability to remain stable over a wide pH range and at high temperatures. |
Palavras-chave: | Celulases Cellulases Produção enzimática Enzyme production Microrganismo Microorganisms |
CNPq: | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS |
Idioma: | por |
País: | Brasil |
Editor: | Universidade Federal da Grande Dourados |
Sigla da Instituição: | UFGD |
metadata.dc.publisher.department: | Faculdade de Ciências Biológicas e Ambientais |
Citação: | TERMOS, Fátima. Caracterização Bioquímica de endoglucanase produzida por fungo filamentoso Pycnoporus sanguineus. 2019. Trabalho de Conclusão de Curso (Bacharelado em Biotecnologia) – Faculdade de Ciências Biológicas e Ambientais, Universidade Federal da Grande Dourados, Dourados, MS, 2019. |
Tipo de Acesso: | Acesso Aberto |
URI: | http://repositorio.ufgd.edu.br/jspui/handle/prefix/4755 |
Data do documento: | 5-Dez-2019 |
Aparece nas coleções: | Ciências Biológicas |
Arquivos associados a este item:
Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
---|---|---|---|---|
FátimaTermos.pdf | 1,43 MB | Adobe PDF | Visualizar/Abrir |
Os itens no repositório estão protegidos por copyright, com todos os direitos reservados, salvo quando é indicado o contrário.